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N-糖基化（N-linked glycosylation）是一种广泛存在于真核生物中的蛋白质翻译后修饰，是在糖基转移酶的作用下将聚糖（包括复杂型、杂合型或高甘露糖型）连接到天冬酰胺（Asn）的氨基（-NH2）基团上形成糖蛋白的过程。通常发生在Asn-X-Ser/Thr（X ≠ Pro）保守序列中[1]。与O-GlcNAc不同，N-糖基化主要发生在分泌蛋白和膜蛋白上，在调控细胞黏附[2]、蛋白质折叠[3]、蛋白质稳定性[4]、信号传导[5]和调控代谢[6]中发挥关键作用。
研究表明，N-糖基化异常表达存在于多种恶性肿瘤中，通过不同机制促进肿瘤增殖、侵袭和迁移。除此之外，这种翻译后修饰在自身免疫性疾病、代谢性疾病、心血管疾病和神经退行性疾病中的研究也日益深入[1,7]。总之，N-糖基化参与多种疾病的发生与发展。进一步探索N-糖基化在疾病诊断和预后中的价值，有望为治疗策略提供新的选择。
图1.上图：N-糖基化修饰的类型；下图：N-糖基化的功能——影响信号传导[1]
Aksomics为您提供N-糖基化蛋白质组学检测服务，基于特异性富集与高分辨质谱检测，可同时定量蛋白质的N-糖基化修饰水平和修饰位点。该方法利用HILIC材料特异性富集捕获带有N-糖基化修饰的肽段，并结合高分辨率质谱对修饰水平进行全面定量、对修饰位点进行精准鉴定，为研究N-糖基化修饰在肿瘤、神经系统疾病及心血管疾病中的作用机制提供了强有力的工具。
1.特异性与灵敏度兼备：1.通过HILIC材料对N-糖基化修饰蛋白的亲和富集与高分辨率质谱的精确检测，特异性好、灵敏度高，实现对N-糖基化修饰氨基酸残基位点的全面鉴定。
2.专业的数据分析：2.标准的搜库流程，专业的统计和生信分析，出版级的图表展示，完整全面的分析报告。
3.与Aksomics提供的其它服务平台联合分析：包括label-free非标定量蛋白质组、CoIP-MS蛋白互作检测实验、eCLIP-Seq蛋白-RNA互作检测实验、ChIP-seq、mRNA-Seq等。
1.样品蛋白酶解获得肽段
2.使用HILIC材料富集带有N-糖基化修饰的肽段
3.LC‑MS/MS高通量鉴定与定量N-糖基化修饰位点
4.分析组间差异N-糖基化修饰蛋白并提供高质量图表
1.N-糖基化蛋白修饰位点鉴定及定量
2.差异N-糖基化蛋白火山图
3.差异N-糖基化蛋白GO/pathway分析
4.差异N-糖基化蛋白PPI互作网络图
1.He M, Zhou X, Wang X. Glycosylation: mechanisms, biological functions and clinical implications. Signal Transduct Target Ther. 2024;9(1):194.
2.Pinho SS, Seruca R, Gärtner F, et al. Modulation of E-cadherin function and dysfunction by N-glycosylation. Cell Mol Life Sci. 2011;68(6):1011-1020.
3.Jayaprakash NG, Surolia A. Role of glycosylation in nucleating protein folding and stability. Biochem J. 2017;474(14):2333-2347.
4.Console L, Scalise M, Salerno S, et al. N-glycosylation is crucial for trafficking and stability of SLC3A2 (CD98). Sci Rep. 2022;12(1):14570.
5.Hong S, Feng L, Yang Y, et al. In Situ Fucosylation of the Wnt Co-receptor LRP6 Increases Its Endocytosis and Reduces Wnt/β-Catenin Signaling. Cell Chem Biol. 2020;27(9):1140-1150.e4.
6.van den Boogert MAW, Larsen LE, Ali L, et al. N-Glycosylation Defects in Humans Lower Low-Density Lipoprotein Cholesterol Through Increased Low-Density Lipoprotein Receptor Expression. Circulation. 2019;140(4):280-292.
7.Seo Y, Park JE, Yu JY, Lee B, Yoon JH, An HJ. The emerging landscape of brain glycosylation: from molecular complexity to therapeutic potential. Exp Mol Med. 2025;57(10):2214-2225.
